Dados do Trabalho

Título

CARACTERIZAÇÃO BIOQUÍMICA DA L-ASPARAGINASE PRODUZIDA POR Aspergillus niger USANDO RESIDUO DE PITAYA

Introdução

Um entrave em alimentos como batata frita, produtos de panificação e café é a formação da acrilamida, potencial carcinógeno. A L-asparaginase pode ser aplicada nesses produtos com o intuito de reduzir o teor da L-asparagina, principal precursor desse composto. Conhecer as condições ótimas de atuação dessa enzima é imprescindivel para que esta exerça sua função de forma eficiente. Diante disso, neste estudo objetivou-se realizar a caracterização bioquímica da L-asparaginase produzida por Aspergillus niger INCQS 40018 (ATCC 1004) usando resíduo de pitaya por meio da fermentação em estado sólido.

Material e Métodos

Para isso, foram analisadas as condições de atividade ótima e de estabilidade da L-asparaginase quanto a temperatura variando de 20 a 70°C e quanto a pH variando de 3 a 10, onde os sistemas tamponantes foram usados dentro dos seus limites de ação: tampão 50 mM citrato de sódio para a faixa de pH 3,0 a 6,0, tampão 50 mM fosfato de potássio de pH 7, tampão 50 mM Tris-HCl para a faixa de pH 8 a 9,0 e tampão 50 mM bicarbonato de sódio pH 10. Da mesma forma, foi estudado o efeito de sais NaCl, CaCl2, KCl, CuSO4 e EDTA nas concentrações 1 mM e 5 mM que foram comparados com um controle sem adição de sal ou EDTA.

Resultados e Discussão

Os resultados obtidos quanto ao efeito da temperatura e de pH na atividade mostraram que a enzima teve atividade ótima na temperatura de 40°C e pH 5. Quanto ao efeito da temperatura e pH na estabilidade, a enzima se manteve estável na faixa de temperatura de 20°C a 40°C e de pH de 4 a 5. Já, com relação ao efeito de EDTA e dos sais estudados, os sais NaCl, CaCl2, e EDTA na concentração de 5 mM tiveram ação ativadora sobre a enzima. Porém, os sais KCl e CuSO4 apresentaram ação inibitória sobre a enzima na mesma concentração. Por outro lado, na concentração de 1 mM, todos os sais e EDTA inibiram a L-asparaginase produzida.

Conclusão

Portanto, através dos resultados obtidos, conclui-se que a L-asparaginase produzida possui suas condições bioquímicas especificas que precisam ser controladas para uma aplicação eficaz em alimentos.